Conceptos básicos
Péptido señal: la dirección escrita al principio de una proteína
Un péptido señal, o secuencia señal, es un tramo corto de aminoácidos al principio de una proteína recién fabricada —de 18 a 30 en las proteínas humanas de esta página— que la envía a la vía secretora de la célula y después se corta. En esta página se explica cómo lee la célula esa señal mientras la proteína todavía se está fabricando, qué la elimina, en qué se diferencia de un propéptido, qué otras señales de direccionamiento existen y por qué la insulina, el GLP-1, la oxitocina y la hormona del crecimiento empiezan todas con un péptido señal. Todas las longitudes proceden de UniProt y todas las definiciones del tesauro MeSH de la Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos.
Qué es un péptido señal
Una célula fabrica miles de proteínas en el mismo sitio, los ribosomas, y tiene que enviar cada una a su destino. Para ello usa señales de direccionamiento escritas en la propia secuencia de la proteína. El MeSH las define como secuencias de aminoácidos de las proteínas transportadas que dirigen de forma selectiva su distribución a compartimentos concretos de la célula.
El péptido señal es la más conocida. Está al principio de la cadena, en el extremo N-terminal, y destina la proteína al retículo endoplásmico, la red de membranas desde la que las proteínas se secretan, se insertan en la membrana celular o llegan a los compartimentos intermedios. Una vez cumplida su función se corta, de modo que la hormona o la enzima terminada ya no la lleva.
Cómo la lee la célula, paso a paso
- La señal sale primero: el ribosoma construye la proteína desde su extremo N-terminal, así que el péptido señal es lo primero en aparecer.
- Una partícula la capta y detiene el ribosoma: el MeSH describe la partícula de reconocimiento de señal como un complejo de un ARN (ARN 7S) y al menos seis proteínas que detiene el alargamiento de las nuevas proteínas secretoras y de membrana hasta que el ribosoma se une al retículo endoplásmico rugoso. La ficha de UniProt de su subunidad SRP54 describe ese mismo direccionamiento durante la síntesis.
- La proteína entra en el retículo endoplásmico, donde el complejo de la peptidasa señal corta la señal. Según la ficha de UniProt de su subunidad catalítica, SEC11A, corta las secuencias señal N-terminales a medida que las nuevas proteínas pasan al retículo endoplásmico, y actúa sobre péptidos señal cuyo núcleo hidrófobo mide menos de unos 18 a 20 aminoácidos.
- El resto sigue su camino: el MeSH describe la vía secretora como la sucesión de compartimentos rodeados de membrana en los que las nuevas proteínas se modifican, se empaquetan y se almacenan o se envían a la superficie de la célula; el aparato de Golgi las distribuye hacia las vesículas secretoras, los lisosomas o la membrana celular. Fuentes: MeSH D021382, D018271, D021381, D055571 y D006056; UniProt P67812 (SEC11A, que cita PubMed 34388369) y P61011 (SRP54). Consultados el 1 de noviembre de 2026.
Péptido señal, propéptido y péptido maduro
Muchas hormonas peptídicas pierden dos tipos de secuencia adicional antes de llegar a su forma final. La insulina es el ejemplo clásico: UniProt describe su precursor de 110 aminoácidos con un péptido señal de 24 al principio y un péptido C de 31 en el centro. Primero se elimina la señal, cuando la cadena entra en el retículo endoplásmico —la preproinsulina se convierte en proinsulina—, y después el péptido C, lo que deja las dos cadenas de la insulina. «Pre» nombra la señal y «pro», el propéptido.
El mismo esquema aparece en los péptidos de este sitio. El proglucagón empieza con una señal de 20 aminoácidos antes de cortarse en glucagón y GLP-1; la catelicidina lleva una señal de 30 y un dominio de tipo catelina de 101 aminoácidos, y el LL-37 son los últimos 37 aminoácidos de la cadena. La albúmina, una proteína grande y no una hormona peptídica, pierde una señal de 18 y luego un propéptido corto de 6 aminoácidos. Fuentes: UniProt P01308, P01275, P49913 y P02768. Consultados el 1 de noviembre de 2026.
Otras señales de direccionamiento
El péptido señal es una dirección entre varias. Las proteínas destinadas a otras partes de la célula llevan otras señales:
- Péptidos de tránsito mitocondriales: una proteína que se importa a las mitocondrias desde el resto de la célula puede empezar con uno. UniProt indica un péptido de tránsito de 32 aminoácidos al principio de la ornitina transcarbamilasa, una enzima mitocondrial de 354 aminoácidos.
- Señales de localización nuclear: el MeSH las describe como secuencias cortas, sobre todo básicas, que sirven como señales de importación al núcleo y que probablemente interactúan con receptores del poro nuclear.
- La idea de que las proteínas llevan su propia dirección se reconoció con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1999, concedido a Günter Blobel por descubrir que las proteínas tienen señales intrínsecas que rigen su transporte y su localización en la célula. Fuentes: UniProt P00480; MeSH D019913 y D024101; nobelprize.org. Consultados el 1 de noviembre de 2026.
Péptidos señal y péptidos de investigación
Los péptidos que describe nuestra biblioteca de guías son moléculas cortas ya terminadas, a menudo copias o análogos de la forma madura de un péptido natural. El péptido señal pertenece al precursor que fabrica la célula, no a la hormona terminada, así que no forma parte de ellos. Un péptido obtenido por síntesis química no lo necesita: la señal sirve para dirigir una proteína dentro de una célula viva. Nuestra página sobre cómo se fabrican los péptidos explica la diferencia entre la producción biológica y la química.
En cosmética, «péptido señal» significa otra cosa: péptidos sintéticos de cremas que, según se dice, envían señales a las células de la piel. Nuestra página sobre los tipos de péptidos separa esas etiquetas cosméticas de la biología.
Medibact no fabrica ni vende péptidos. Suministramos agua bacteriostática de calidad USP, fabricada en Estados Unidos, solo para uso en investigación, y publicamos material de consulta como esta página.
Péptidos señal de proteínas conocidas
| Proteína | UniProt | Longitud total (aminoácidos) | Péptido señal (aminoácidos) |
|---|---|---|---|
| Albúmina | P02768 | 609 | 18 (después se elimina también un propéptido de 6) |
| Precursor de la oxitocina (oxitocina-neurofisina 1) | P01178 | 125 | 19 |
| Proglucagón (origen del GLP-1 y del glucagón) | P01275 | 180 | 20 |
| Beta-2-microglobulina | P61769 | 119 | 20 |
| Alfa-2-macroglobulina | P01023 | 1474 | 23 |
| Precursor de la insulina (preproinsulina) | P01308 | 110 | 24 |
| Hormona del crecimiento (somatotropina) | P01241 | 217 | 26 |
| POMC (origen de la ACTH, la alfa-MSH y la beta-endorfina) | P01189 | 267 | 26 |
| Catelicidina (origen del LL-37) | P49913 | 170 | 30 |
Proteínas humanas ordenadas por la longitud de su señal; la longitud total es la del precursor, con la señal incluida. Fuente: características «Signal» de las fichas de UniProt indicadas. Consultadas el 1 de noviembre de 2026.
¿Qué es un péptido señal?
Un péptido señal, o secuencia señal, es un tramo corto de aminoácidos al principio de una proteína recién fabricada que le indica a la célula adónde enviarla. El MeSH lo incluye entre las señales de direccionamiento de proteínas: secuencias de aminoácidos de las proteínas transportadas que las dirigen de forma selectiva a compartimentos concretos de la célula. El péptido señal clásico envía la proteína al retículo endoplásmico, primer paso hacia la secreción o la membrana celular, y después se corta.
¿Cuánto mide un péptido señal?
En las proteínas humanas de esta página, entre 18 y 30 aminoácidos: 18 en la albúmina, 24 en el precursor de la insulina, 26 en la hormona del crecimiento y 30 en la catelicidina, según UniProt. La señal es una parte pequeña de la proteína que encabeza: en la albúmina, 18 de 609 aminoácidos.
¿Qué hace el péptido señal?
Es una etiqueta con la dirección que se lee mientras la proteína se está fabricando. En cuanto la señal sale del ribosoma, la partícula de reconocimiento de señal se une a ella y detiene el crecimiento de la proteína hasta que el ribosoma se acopla al retículo endoplásmico, según el MeSH. Entonces la proteína entra en el retículo endoplásmico, el complejo de la peptidasa señal corta la señal y el resto de la proteína continúa por la vía secretora.
¿Qué elimina el péptido señal?
El complejo de la peptidasa señal, en la membrana del retículo endoplásmico. La ficha de UniProt de su subunidad catalítica, SEC11A, indica que corta las secuencias señal N-terminales de las nuevas proteínas a medida que pasan al retículo endoplásmico, y que corta en concreto péptidos señal cuyo núcleo hidrófobo mide menos de unos 18 a 20 aminoácidos.
¿Un péptido señal es lo mismo que un propéptido?
No. Los dos se cortan, pero en momentos distintos y por motivos distintos. El péptido señal se elimina primero, cuando la proteína entra en el retículo endoplásmico; un propéptido se elimina después, durante la maduración. UniProt describe en la insulina una señal de 24 aminoácidos y un péptido C de 31, que se elimina después y deja las dos cadenas de la insulina. Por eso el precursor que tiene ambos se llama preproinsulina.
¿Todas las proteínas tienen péptido señal?
No. Es la marca de las proteínas que van a secretarse, a la membrana celular o a los compartimentos de la vía secretora. Otros destinos usan otras señales: las proteínas que se importan a las mitocondrias pueden llevar un péptido de tránsito, de 32 aminoácidos en la ornitina transcarbamilasa según UniProt, y las que van al núcleo llevan señales de localización nuclear, que el MeSH describe como secuencias cortas y sobre todo básicas.
¿Quién descubrió los péptidos señal?
El Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1999 se concedió a Günter Blobel por descubrir que las proteínas tienen señales intrínsecas que rigen su transporte y su localización en la célula, según la Fundación Nobel.
¿Los «péptidos señal» de la cosmética son lo mismo?
No. La cosmética llama «péptidos señal» a péptidos sintéticos cortos de cremas que, según se dice, envían señales a las células de la piel, lo que no tiene que ver con la secuencia señal biológica de esta página. Nuestra página sobre los tipos de péptidos separa las etiquetas cosméticas de las biológicas.
¿Es esto un consejo médico?
No. Esta página explica un concepto de biología celular a partir de fuentes científicas públicas. No indica dosis, pautas, protocolos ni recomendaciones, y los péptidos que se venden para investigación están etiquetados solo para investigación, no para uso humano. Medibact suministra agua bacteriostática de calidad USP, fabricada en Estados Unidos, y no fabrica ni vende péptidos.
Solo con fines educativos: no constituye consejo médico. Esta página resume información procedente de la investigación publicada y del debate especializado, con fines educativos. No es consejo médico ni una recomendación de usar ninguna sustancia. Las cantidades, pautas o combinaciones mencionadas son ejemplos de lo que se ha comunicado, no instrucciones para usted. Muchos de los péptidos descritos aquí son sustancias de investigación no autorizadas para los usos comentados, y su situación regulatoria varía según el país. Los efectos, los riesgos y el marco legal varían, igual que las circunstancias individuales. Consulte a un profesional de la salud cualificado y habilitado para ejercer antes de tomar cualquier decisión. No utilice este contenido para diagnosticarse, tratarse o dosificarse por su cuenta.