Gratis verzending binnen de VS bij bestellingen boven de $200

Basiskennis

Signaalpeptide: het adreslabel aan het begin van een eiwit

Een signaalpeptide, ook signaalsequentie genoemd, is een kort stuk aminozuren aan het begin van een nieuw gemaakt eiwit — bij de menselijke eiwitten op deze pagina 18 tot 30 — dat het eiwit de secretieroute van de cel in stuurt en daarna wordt afgeknipt. Op deze pagina lees je hoe de cel dat signaal leest terwijl het eiwit nog wordt gemaakt, wat het verwijdert, hoe het verschilt van een propeptide, welke andere sorteersignalen er zijn en waarom insuline, GLP-1, oxytocine en groeihormoon allemaal met een signaalpeptide beginnen. Alle lengtes komen uit UniProt, alle definities uit de MeSH-thesaurus van de Amerikaanse nationale medische bibliotheek.

Wat een signaalpeptide is

Een cel maakt duizenden eiwitten op dezelfde plek, op de ribosomen, en moet elk eiwit naar de juiste bestemming sturen. Daarvoor zijn sorteersignalen in de sequentie van het eiwit zelf geschreven. MeSH definieert ze als aminozuursequenties in getransporteerde eiwitten die de verdeling van die eiwitten gericht naar bepaalde compartimenten van de cel sturen.

Het signaalpeptide is daarvan het bekendste. Het zit helemaal aan het begin van de keten, de N-terminus, en bestemt het eiwit voor het endoplasmatisch reticulum, het membraannetwerk van waaruit eiwitten worden uitgescheiden, in het celmembraan worden ingebouwd of naar de compartimenten daartussen gaan. Daarna wordt het afgeknipt; het afgewerkte hormoon of enzym draagt het niet meer.

Hoe de cel het leest, stap voor stap

  • Het signaal komt als eerste naar buiten: het ribosoom bouwt een eiwit vanaf de N-terminus, dus het signaalpeptide verschijnt eerst.
  • Een deeltje vangt het op en zet het ribosoom stil: MeSH beschrijft het signaalherkenningsdeeltje als een complex van één RNA (7S-RNA) en ten minste zes eiwitten, dat de verlenging van nieuwe secretie- en membraaneiwitten stillegt tot het ribosoom aan het ruw endoplasmatisch reticulum vastzit. Het UniProt-record van de subeenheid SRP54 beschrijft dezelfde sturing terwijl het eiwit nog wordt gemaakt.
  • Het eiwit schuift het endoplasmatisch reticulum in, waar het signaalpeptidasecomplex het signaal afknipt. Volgens het UniProt-record van de katalytische subeenheid SEC11A splitst het N-terminale signaalsequenties af terwijl nieuwe eiwitten het endoplasmatisch reticulum in gaan, en wel signaalpeptiden waarvan de waterafstotende kern korter is dan ongeveer 18 tot 20 aminozuren.
  • De rest reist verder: MeSH beschrijft de secretieroute als de reeks door membranen omgeven compartimenten waarin nieuwe eiwitten worden aangepast, verpakt en opgeslagen of naar het celoppervlak gebracht; het golgiapparaat sorteert ze naar secretieblaasjes, lysosomen of het celmembraan. Bronnen: MeSH D021382, D018271, D021381, D055571 en D006056; UniProt P67812 (SEC11A, met verwijzing naar PubMed 34388369) en P61011 (SRP54). Geraadpleegd op 1 november 2026.

Signaalpeptide, propeptide, rijp peptide

Veel peptidehormonen verliezen op weg naar hun uiteindelijke vorm twee soorten extra sequentie. Insuline is het schoolvoorbeeld: UniProt beschrijft de voorloper van 110 aminozuren met een signaalpeptide van 24 aan het begin en een C-peptide van 31 in het midden. Eerst gaat het signaal eraf, wanneer de keten het endoplasmatisch reticulum in gaat — preproinsuline wordt proinsuline —, later wordt het C-peptide verwijderd en blijven de twee ketens van insuline over. ‘Pre’ staat voor het signaal, ‘pro’ voor het propeptide.

Hetzelfde patroon zie je bij de peptiden op deze site. Proglucagon begint met een signaal van 20 aminozuren voordat het in glucagon en GLP-1 wordt geknipt; cathelicidine draagt een signaal van 30 en een cathelineachtig domein van 101 aminozuren, en LL-37 bestaat uit de laatste 37 aminozuren van de keten. Albumine, een groot eiwit en geen peptidehormoon, verliest een signaal van 18 en daarna een kort propeptide van 6 aminozuren. Bronnen: UniProt P01308, P01275, P49913 en P02768. Geraadpleegd op 1 november 2026.

Andere sorteersignalen

Het signaalpeptide is één adres van meerdere. Eiwitten voor andere delen van de cel dragen andere signalen:

  • Mitochondriale transitpeptiden: een eiwit dat van buitenaf in de mitochondriën wordt geïmporteerd, kan met zo’n peptide beginnen. UniProt noemt een transitpeptide van 32 aminozuren aan het begin van ornithinetranscarbamylase, een mitochondriaal enzym van 354 aminozuren.
  • Kernlokalisatiesignalen: MeSH beschrijft ze als korte, overwegend basische aminozuursequenties die als importsignaal naar de celkern dienen en vermoedelijk samenwerken met receptoren in de kernporie.
  • Dat eiwitten hun eigen adres meedragen, werd in 1999 erkend met de Nobelprijs voor Fysiologie of Geneeskunde, toegekend aan Günter Blobel voor de ontdekking dat eiwitten ingebouwde signalen hebben die hun transport en hun plaats in de cel bepalen. Bronnen: UniProt P00480; MeSH D019913 en D024101; nobelprize.org. Geraadpleegd op 1 november 2026.

Signaalpeptiden en research peptides

De peptiden in onze naslagbibliotheek zijn korte, afgewerkte moleculen, vaak kopieën of analogen van de rijpe vorm van een natuurlijk peptide. Het signaalpeptide hoort bij de voorloper die een cel maakt, niet bij het afgewerkte hormoon, en maakt er dus geen deel van uit. Een chemisch gesynthetiseerd peptide heeft er helemaal geen nodig: het signaal dient om een eiwit binnen een levende cel te sturen. Onze pagina over hoe peptiden worden gemaakt legt het verschil uit tussen biologische en chemische productie.

In huidverzorging betekent ‘signaalpeptide’ iets anders: synthetische peptiden in crèmes die huidcellen een signaal zouden geven. Onze pagina over soorten peptiden scheidt die cosmetische termen van de biologie.

Medibact maakt en verkoopt geen peptiden. Wij leveren bacteriostatisch water van USP-kwaliteit, gemaakt in de VS, uitsluitend voor onderzoek, en publiceren naslagmateriaal zoals deze pagina.

Signaalpeptiden van bekende eiwitten

EiwitUniProtTotale lengte (aminozuren)Signaalpeptide (aminozuren)
AlbumineP0276860918 (daarna wordt nog een propeptide van 6 verwijderd)
Voorloper van oxytocine (oxytocine-neurofysine 1)P0117812519
Proglucagon (bron van GLP-1 en glucagon)P0127518020
Bèta-2-microglobulineP6176911920
Alfa-2-macroglobulineP010231.47423
Voorloper van insuline (preproinsuline)P0130811024
Groeihormoon (somatotropine)P0124121726
POMC (bron van ACTH, alfa-MSH, bèta-endorfine)P0118926726
Cathelicidine (bron van LL-37)P4991317030

Menselijke eiwitten, gerangschikt naar de lengte van hun signaal; de totale lengte is die van de voorloper, inclusief signaal. Bron: de kenmerken ‘Signal’ van de genoemde UniProt-records. Geraadpleegd op 1 november 2026.

Wat is een signaalpeptide?

Een signaalpeptide of signaalsequentie is een kort stuk aminozuren aan het begin van een nieuw gemaakt eiwit dat de cel vertelt waar ze het heen moet sturen. MeSH rekent het tot de sorteersignalen van eiwitten: aminozuursequenties in getransporteerde eiwitten die deze gericht naar bepaalde compartimenten van de cel sturen. Het klassieke signaalpeptide stuurt een eiwit het endoplasmatisch reticulum in, de eerste stap naar uitscheiding of het celmembraan, en wordt daarna afgeknipt.

Hoe lang is een signaalpeptide?

Bij de menselijke eiwitten op deze pagina tussen 18 en 30 aminozuren: 18 bij albumine, 24 bij de voorloper van insuline, 26 bij groeihormoon en 30 bij cathelicidine, volgens UniProt. Het signaal is een klein deel van het eiwit dat het aanvoert; bij albumine 18 van de 609 aminozuren.

Wat doet het signaalpeptide?

Het is een adreslabel dat wordt gelezen terwijl het eiwit nog wordt gemaakt. Zodra het signaal uit het ribosoom komt, bindt het signaalherkenningsdeeltje eraan en zet het de groei van het eiwit stil tot het ribosoom aan het endoplasmatisch reticulum vastzit, volgens MeSH. Dan schuift het eiwit het endoplasmatisch reticulum in, knipt het signaalpeptidasecomplex het signaal af en reist de rest via de secretieroute verder.

Wat verwijdert het signaalpeptide?

Het signaalpeptidasecomplex in het membraan van het endoplasmatisch reticulum. Het UniProt-record van de katalytische subeenheid SEC11A vermeldt dat het N-terminale signaalsequenties van nieuwe eiwitten afsplitst terwijl ze het endoplasmatisch reticulum in gaan, en specifiek signaalpeptiden knipt waarvan de waterafstotende kern korter is dan ongeveer 18 tot 20 aminozuren.

Is een signaalpeptide hetzelfde als een propeptide?

Nee. Beide worden afgeknipt, maar op verschillende momenten en om verschillende redenen. Het signaalpeptide gaat er als eerste af, wanneer het eiwit het endoplasmatisch reticulum in gaat; een propeptide wordt later bij de rijping verwijderd. UniProt noemt bij insuline een signaal van 24 aminozuren en een C-peptide van 31 dat daarna wordt verwijderd, zodat de twee insulineketens overblijven. Daarom heet een voorloper met beide preproinsuline.

Hebben alle eiwitten een signaalpeptide?

Nee. Het kenmerkt eiwitten die worden uitgescheiden, in het celmembraan worden ingebouwd of naar compartimenten van de secretieroute gaan. Andere bestemmingen gebruiken andere signalen: eiwitten die in mitochondriën worden geïmporteerd, kunnen een transitpeptide dragen, bij ornithinetranscarbamylase volgens UniProt 32 aminozuren, en eiwitten voor de celkern dragen kernlokalisatiesignalen, die MeSH beschrijft als korte, overwegend basische sequenties.

Wie heeft signaalpeptiden ontdekt?

De Nobelprijs voor Fysiologie of Geneeskunde 1999 ging volgens de Nobelstichting naar Günter Blobel voor de ontdekking dat eiwitten ingebouwde signalen hebben die hun transport en hun plaats in de cel bepalen.

Zijn ‘signaalpeptiden’ in huidverzorging hetzelfde?

Nee. De cosmetica-industrie noemt korte synthetische peptiden in crèmes ‘signaalpeptiden’ omdat ze huidcellen een signaal zouden geven. Dat is iets anders dan de biologische signaalsequentie op deze pagina. Onze pagina over soorten peptiden scheidt de cosmetische termen van de biologische.

Is dit medisch advies?

Nee. Deze pagina legt een stukje celbiologie uit op basis van openbare wetenschappelijke bronnen. Ze geeft geen dosis, schema, protocol of aanbeveling, en peptiden die voor onderzoek worden verkocht, zijn geëtiketteerd als uitsluitend voor onderzoek en niet voor gebruik bij mensen. Medibact levert bacteriostatisch water van USP-kwaliteit, gemaakt in de VS, en maakt of verkoopt geen peptiden.

Uitsluitend ter informatie — geen medisch advies. Deze pagina vat informatie samen uit gepubliceerd onderzoek en uit de vakdiscussie, voor educatieve doeleinden. Ze is geen medisch advies en geen aanbeveling om welke stof dan ook te gebruiken. Genoemde hoeveelheden, schema’s of combinaties zijn voorbeelden van wat is gerapporteerd, geen instructies voor u. Veel van de hier beschreven peptiden zijn onderzoeksstoffen die voor de besproken toepassingen niet zijn geregistreerd, en hun status verschilt per land. Effecten, risico’s en juridische status variëren, net als individuele omstandigheden en resultaten. Raadpleeg een gekwalificeerde, bevoegde zorgverlener voordat u een beslissing neemt. Gebruik deze inhoud niet om uzelf te diagnosticeren, te behandelen of te doseren.